Статья журнала

Ильина Л.Ю., Козлов В.А., Сапожников С.П.

Реакция тучных клеток печени мышей на экспериментальный амилоидоз

Ключевые слова: мыши, красное виноградное вино, печень, профилактика, тучные клетки, фруктоза, экспериментальный амилоидоз

В статье рассмотрена реакция тучных клеток (ТК) печени мышей на 1) формирование экспериментальной модели амилоидоза с помощью введения водного раствора соевого заменителя сливок ТУ 9199-004-58706213-10 в разведении 10 г на 100 мл внутрибрюшинно, 15 раз, через день, в дозе 0,1 мл на 10 г массы мыши – 1-я группа; 2) коррекцию амилоидогенеза спонтанным потреблением сухого красного вина с добавлением 5% фруктозы per os – 2-я группа. У мышей 1-й группы относительная площадь (Sотн) амилоидного поражения на гистологических срезах, окрашенных конго, составила 18,2±0,14%. В капсуле и паренхиме ТК представлены α-орто- и β1-метахроматичными недегранулирующими формами в равном соотношении. Доля β1-метахроматичных ТК в капсуле печени мышей 1-й группы в 1,8 раза и в паренхиме в 1,5 раза выше, чем у интактных животных. У мышей 2-й группы Sотн амилоидного отложения в печени была меньше, чем у мышей 1-й группы, и составила 2,7±0,13%. Во 2-й группе в капсуле печени половина всех ТК имела несульфатированный гепарин и в отличие от аналогичного показателя в интактной группе появились β2-метахроматичные и γ-метахроматичные ТК. В паренхиме печени мышей 2-й группы преобладали ТК с незрелым гепарином, впервые в небольшом количестве появились β3-метахроматичные ТК, увеличилась доля γ-метахроматичных ТК. Как в капсуле, так и в паренхиме печени мышей 2-й группы появились дегранулированные ТК, выросла доля дегранулирующих форм. Таким образом, реакция ТК на амилоидогенез выражается в изменении степени «зрелости» содержащихся в них мукополисахаридов и количества форм, в том числе и дегранулирующих ТК; красное виноградное сухое вино с добавлением 5% фруктозы может являться фактором профилактики амилоидной болезни.

Ilyina L., Kozlov V., Sapozhnikov S.

Reaction of mast cells in murine liver to experimental amyloidosis

Keywords: mice, red grape wine, liver, prevention, mast cells, fructose, experimental amyloidosis

The article examines the reaction of mast cells (MCs) in murine liver to 1) forming an experimental model of amyloidosis by intraperitoneal introducing an aqueous solution of soy cream substitute TS 9199-004-58706213-10 diluted in proportion of 10 g per 100 ml, 15 times, every second day, in the dose of 0.1 ml per 10 g of murine body mass – 1st group; 2) amyloidogenesis correction by spontaneous consumption of dry red wine supplemented by 5% fructose per os – 2nd group. In mice of the 1st group the percent area (Spercent) of amyloid lesions in Congo-stained histological sections made 17,9±0,1%. The capsule and the parenchyma of mast cells contain α-ortho and β-metachromatic non-degranulating forms in an equal ratio. The proportion of b1 metachromatic MC in the capsule of animals’ liver was 1,8 times higher and in the parenchyma it was 1,5 times higher than in intact animals. In mice of the 2nd group Spercent of amyloid deposition in the liver was less than that in mice of the 1st group and made 2,7±0,13%. In the liver capsule of 2nd group mice, half of all MCs had unsulfated heparin and, unlike the same indicator in the intact group, β2-metachromatic and γ-metachromatic MCs appeared. In the liver parenchyma of 2nd group mice, MCs with immature heparin predominated, β3-metachromatic MCs appeared for the first time in a small amount, the proportion of γ-metachromatic MCs increased. Both in the capsule and in the parenchyma of the liver in group 2 mice, degranulated MCs appeared and the proportion of degranulating forms increased. Thus, the response of MCs to amyloidogenesis is expressed in changing the "maturity" degree of mucopolysaccharides contained in them, and in the amount of forms, including degranulating MCs; red grape dry wine supplemented with 5% of fructose can be a factor in amyloid disease prevention.

Литература

  1. Артишевский А.А., Леонтюк А.С., Слука Б.А. Гистология с техникой гистологических исследова ний. Минск: Высш. шк., 1999. 236 с.
  2. Баглай Е.О., Дубиков А.И. Тучные клетки – ключевые участники патогенеза иммуновоспалительных заболеваний // Научно-практическая ревматология. 2015. Т. 53, № 2. С. 182–189. DOI: http://dx.doi.org/10.14412/1995-4484-2015-182-189.
  3. Гордон Д.С.Тинкториальные параллели тучных клеток. Макро-, микроструктура тканей в норме, патологии и эксперименте. Чебоксары: Изд-во Чуваш. ун-та, 1981. С. 97–101.
  4. Западнюк И.П., Западнюк В.И., Захария Е.А., Западнюк Б.В.Лабораторные животные. Разведение, содержание, использование в эксперименте. 3-е изд., перераб. и доп. Киев: Высш. шк., 1983. 383 с.
  5. Ильина Л.Ю., Ефейкина Н.Б. Состояние популяции тучных клеток почек белых мышей при экспериментальном амилоидозе [Электронный ресурс] // Acta medica Eurasica. 2018. № 2. С. 50– URL: http://acta-medica-eurasica.ru/single/2018/2/8.
  6. Козлов В.А., Глазырина О.С. Миграция тучных клеток в почке // Вестник Чувашского государственного педагогического университета им. И.Я. Яковлева. 2010. № 1(65). С. 40–46.
  7. Козлов В.А., Глазырина О.С. Популяция тучных клеток почки и почечной капсулы. М.: ОАО «Щербинская типография», 2009. 104 с.
  8. Козлов В.А., Сапожников С.П., Митрасов Ю.Н., Авруйская А.А., Карышев П.Б., Шептухина А.И., Николаева О.В. Амилоид и молекулярные моторы // Наука и инновации – 2015: материалы X Междунар. науч. школы. Йошкар-Ола: Поволжский гос. технол. ун-т, 2015. С. 197–204.
  9. Козлов В.А., Сапожников С.П., Карышев П.Б., Шептухина А.И., Николаева О.В. Модель системного амилоидоза у молодых мышей // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2016. Т. 162, № 10. С. 523–527.
  10. Линднер Д.П., Поберин И.А., Розкин М.Я., Ефимов В.С.Морфометрический анализ популяции тучных клеток // Архив патологии. 1980. № 6. С. 60–64.
  11. Пирузян Л.А, Лексина Л.А. Переходы от физиологических показателей к патофизиологическим на примере амилоидоза при периодической болезни, инсулиннезависимом сахарном диабете и болезни Альцгеймера // Физиология человека. Т. 35(1). С. 107–120.
  12. Сапожников С.П., Карышев П.Б., Шептухина А.И., Николаева О.В., Авруйская А.А., Митрасов Ю.Н., Козлов В.А. Новые флюоресцентные зонды для выявления амилоида // Современные технологии в медицине. 2017. Т. 9, № 2. С. 91– DOI: 10.17691/stm2017.9.2.11.
  13. Фуфаева А.И., Козлов В.А., Сапожников С.П., Петрова Ю.В., Александрова В.Ю. Влияние красного виноградного вина и его сочетания с гексозами на формирование стандартной модели амилоидной болезни [Электронный ресурс] // Acta Medica Eurasica. 2018. № С. 42–51. URL: http://acta-medica-eurasica.ru/single/2018/1.
  14. Шептухина А.И., Николаева О.В., Козлов В.А., Сапожников С.П. Роль этанола в формировании экспериментального амилоидоза // Научный фонд «Биолог». 2015. № 10(14). С. 47–
  15. Юрина Н.А., Радостина А.И. Морфофункциональная гетерогенность и взаимодействие клеток соединительной ткани. М.: Изд-во УДН, 1990. 398 с.
  16. Anekonda T.S. Resveratrol – a boon for treating Alzheimer’s disease? Brain Res. Rev., 2006, vol. 52, no. 2, pp. 316–326.
  17. Bartolini M., Andrisano V. Strategies for the Ingibition of Protein Aggregation in Human Diseases. Bio. Chem., 2010, vol. 11, pp. 1–19.
  18. Bohle A., Wehrmann M., Eissele R., von Gise H., Mackensen-Haen S., Muller C. The long-term prognosis of AA and AL renal amyloidosis and the pathogenesis of chronic renal failure in renal amyloidosis. Res. Pract., 1993, vol. 9, no. 3, pp. 316–331.
  19. Cohen A.S., Skinner M. Diseases of the Liver. 6th Philadelphia, 1988, pp. 1093–1108.
  20. Danilewicz M., Wagrowska-Danilewicz M. Quantitative analysis of interstitial mast cells in AA and AL renal amyloidosis. Res. Pract., 2002, vol. 198, no. 6, pp. 413–419.
  21. Gafni J., Merker H.J., Shibolet S., Sohar E., Heller H. On the origin of amyloid. Intern. Med., 1966, vol. 65, pp. 1031–1044.
  22. Gueft B., Chidoni J.J. The site of formation and ultrastructure of amyloid. J. Path., 1963, vol. 43, pp. 837–854.
  23. Harcha P.A., Vargas A., Yi C., Koulakoff A.A., Giaume C., Saez J.C. Hemichannels Are Required for Amyloid β – Peptide-Induced Degranulation and Are Activated in Brain Mast Cells of APPswe/PS1dE9 Mice. Neurosci., 2015, vol. 35, no. 25, pp. 9526–9538. DOI: 10.1523/JNEUROSCI. 3686-14.2015.
  24. Klunk W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J.Quantitative evaluation of congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation. Histochem. Cytochem., 1989, vol. 37, no. 8, pp. 1273–1281.
  25. Kuroiwa M., Aoki K., IzumiyamaN.Histologikal study of experimental murine AA amyloidosis. Electron. Microsc. [Tokyo], 2003, vol. 52, no. 4, pp. 407–413.
  26. Marambaud P., Zhao H., Davies P.Resveratrol promotes clearance of Alzheimer’s disease amyloid-beta peptides. Biol. Chem., 2005, vol. 280, no. 45, pp. 37377–37382.
  27. Reid C., Hebert L., Pozullo G., Gervais F. Splenic macrophage activation and functions in amyloid enhancing factor – induced secondary amyloidosis. Study of phagocytosis, killing, respiratory burst and MHC class II surface expression. Leukocyte Biology, 1993, vol. 53, pp. 651–657.
  28. Rokita H., Shirahama T., Cohen A.S., Meck R.L., Benditt E.P., Sipe J.D. Differetial expression of the amyloid SAA 3 gene in the liver and peritoneal macrophages of mice undergoing dissimilar inflammatory episodes. J. Immunol., 1987, vol. 139, no. 11, pp. 3849–3853.
  29. Shibolet S., Merker H.J., SoharE., Gafni J., Heller H.Cellular proliferation during the development of amyloid – Electron microscopic observation on the kidneys of Leishmania-infected hamster. Brit. J. Exp. Path., 1967, vol. 48, pp. 244–249.
  30. Shirahama T., Miura K., Ju S.T., Kisilevsky R., Gruys E., Cohen A.S. Amyloid enhancing factor-loaded macrophages in amyloid fibril formation. Invest., 1990, vol. 62, no. 1, pp. 61–68.
  31. So M., Hata Y., Naiki H., GotoY.Heparin-induced amyloid fibrillation of β2‑microglobulin explained by solubility and a supersaturation-dependent conformational phase diagram. Protein Sci., 2017, vol. 26, no. 5, pp. 1024–1036. DOI: 10.1002/pro.3149.
  32. Tao Du, Ali-Khan Z. Pathogenesis of secondary amyloidosis in an alveolar hydatid cyst-mouse model: histopathology and immuno/enzyme-histohemical analysis of splenic marginal zone cells during amyloidogenesis. Exp. Path., 1990, vol. 71, pp. 313–335.
  33. Tillement J.-P., Lecanu L., Papadopoulos V. Amyloidosis and Neurodegenerative Diseases: Current Treatments and New Pharmacological Options. Pharmacology, 2010, vol. 85, pp. 1–17. DOI: 10.1159/000259044.
  34. Toth T., Toth-Jakatics R., Jimi S., Takebayashi S. Increased density of interstitial mast cells in amyloid A renal amyloidosis. Pathol., 2000, vol. 13, no. 9, pp. 1020–1028.
  35. Westermark P. Mast cells in the islets of Langerhans ininsular  Virchows Arch. A Pathol. Pathol. Anat., 1971, vol. 354, pp. 17–23.

References

  1. Artishevskii A.A., Leontyuk A.S., Sluka B.A. Gistologiya s tekhnikoi gistologicheskikh isledovanii [Histology with the technique of histological studies]. Minsk, Vysshaya shkola Publ., 1999, 236 p.
  2. Baglai E.O., Dubikov A.I. Tuchnye kletki – klyuchevye uchastniki patogeneza immunovos-palitel’nykh zabolevanii [Mast cells are key participants in the pathogenesis of immunosuppressant diseases]. Nauchno-prakticheskaya revmatologiya [Scientific and Practical Rheumatology], 2015, vol. 53, no. 2, pp. 182–189. DOI: http:dx. doi. org/10.14412/ 1995-4484-2015-182-189.
  3. Gordon D.S. Tinktorial’nye parallelituchnykh kletok. Makro-mikrostruktura tkanei v norme, patologii i eksperimente [Tinctorial parallels of mast cells. Macro-microstructure of tissues in norm, pathology and experiment]. Cheboksary, Chuvash State University Publ., 1981, pp. 97–101.
  4. Zapadnyuk I.P., Zapadnyuk V.I., Zakhariya E.A., Zapadnyuk B.V. Laboratornye zhivotnye. Razvedenie, soderzhanie, ispol’zovanie v eksperimente. 3-e izd. pererab. I dop [Laboratory animals. Breeding, content, use in the experiment. 3rd]. Kiev, Vysshaya shkola Publ., 1983, 383 p.
  5. Ilyna L.Yu., Efeykina N.B. Sostoyanie populyatsii tuchnykh kletok pochek belykh myshei pri ehksperimental’nom amiloidoze [The state of mast cells population in mice kidneys in experimental amyloidose]. Acta medica Eurasica, 2018, no. 2, pp. 50–60.
  6. Kozlov V.A., Glazyrina O.S. Migratsiya tuchnykh kletok v pochke [Migration of mast cells in the kidney].Vestnik Chuvashskogo gosudarstvennogo pedagogicheskogo universiteta im. I.Ya. Yakovleva [Bulletin of the Chuvash State Pedagogical University named after I. Yakovlev], 2010, no. 1(65), pp. 40–46.
  7. Kozlov V.A., Glazyrina O.S. Populyatsiya tuchnykh kletok pochki I pochechnoi kapsuly [Population of mast cells of the kidney and renal capsule]. Moscow, 2009, 104 p.
  8. Kozlov V.A., Sapozhnikov S.P., Mitrasov Yu.N., Avruiskaya A.A., Karyshev P.B., Sheptukhina A.I., Nikolaeva O.V. Amiloid I molekulyarnye motory [Amyloid and molecular motors]. Nauka I innovatsii – 2015: materialy X Mezhdunar. nauch. shkoly [Proc. of Int. Sci. School «Science and Innovations – 2015»]. Yoshkar-Ola, 2015, pp. 197–204.
  9. Kozlov V.A., Sapozhnikov S.P., Karyshev P.B., Sheptukhina A.I., Nikolaeva O.V. Model’ sistemnogo amiloidoza u molodykh myshei [Systemic amyloidosis model on young mice]. Byulleten’ eksperimental’noi biologii I meditsiny [Bulletin of Experimental Biology and Medicine], 2016, vol. 162, no. 10, pp. 523–527.
  10. Lindner D.P., Poberin I.A., Rozkin M.Ya., Efimov V.S. Morfometricheskii analiz populyatsii tuchnykh kletok [Morphometric analysis of the population of mast cells]. Patologii [Arch. Pathology], 1980, no. 6, pp. 60–64.
  11. Piruzyan L.А, Leksina L.А. Perekhody ot fiziologicheskikh pokazatelei k patofiziologicheskim naprimere amiloidoza pri periodicheskoj bolezni, insulinnezavisimom sakharnom diabete I bolezni Аl’tsgeimera [Transitions from physiological to pathophysiological indicators on the example of amyloidosis in periodic disease, insulin-independent diabetes and Alzheimer’s disease]. Fiziologiya cheloveka [Human physiology], 2009, vol. 35 (1), pp. 107–120.
  12. Sapozhnikov S.P., Karyshev P.B., Sheptukhina A.I., Nikolaeva O.V., Avruiskaya A.A., Mitrasov Yu.N., Kozlov V.A. Novye flyuorestsentnye zondy dlya vyyavleniya amiloida [New fluorescent probes for the detection of amyloid]. Sovremennye tekhnologii v meditsine [Modern technologies in medicine], 2017, vol. 9, no. 2, pp. 91–98. DOI: 10. 17691/stm2017.9.2.11.
  13. Fufaeva А.I., Kozlov V.А., Sapozhnikov S.P., Petrova YU.V., Аleksandrova V.Yu. Vliyanie krasnogo vinogradnogo vina i ego sochetaniya s geksozami na formirovanie standartnoi modeli amiloidnoi bolezni [The influence of red grape wine and its combination with hexoses on the formation of the standard model of amyloid disease]. Acta medica Eurasica, 2018, no. 1, pp. 42–51.
  14. Sheptukhina A.I., Nikolaeva O.V., Kozlov V.A., Sapozhnikov S.P. Rol’ etanola v formirovanii eksperimental’nogo amiloidoza amiloidoza [The role of ethanol in the formation of experimental amyloidosis]. Nauchnyi fond «Biolog» [Scientific Foundation «Biologist»], 2015, no. 10(14), pp. 47–50.
  15. Yurina N.A., Radostina A.I. Morfofunktsional’naya geterogennost’ I vzaimodeistvie kletok soedinitel’noi tkani [Morphofunctional heterogeneity and interaction of cells of connective tissue]. Moscow, UDN Publ., 1990, 398 p.
  16. Anekonda T.S. Resveratrol – a boon for treating Alzheimer’s disease? Brain Res. Rev., 2006, vol. 52, no. 2, pp. 316–326.
  17. Bartolini M., Andrisano V. Strategies for the Ingibition of Protein Aggregation in Human Diseases. Bio. Chem., 2010, vol. 11, pp. 1–19.
  18. Bohle A., Wehrmann M., Eissele R., von Gise H., Mackensen-Haen S., Muller C. The long-term prognosis of AA and AL renal amyloidosis and the pathogenesis of chronic renal failure in renal amyloidosis. Res. Pract., 1993, vol. 9, no 3, pp. 316–331.
  19. Cohen A. S., Skinner M. Diseases of the Liver. 6th Philadelphia, 1988, pp. 1093–1108.
  20. Danilewicz M., Wagrowska-Danilewicz M.Quantitative analysis of interstitial mast cells in AA and AL renal amyloidosis. Res. Pract., 2002, vol. 198, no. 6, pp. 413–419.
  21. Gafni J., Merker H.J., Shibolet S., Sohar E., Heller H. On the origin of amyloid. Intern. Med., 1966, vol. 65, pp. 1031–1044.
  22. Gueft B., Chidoni J.J. The site of formation and ultrastructure of amyloid. J. Path., 1963, vol. 43, pp. 837–854.
  23. Harcha P.A., Vargas A., Yi C., Koulakoff A.A., Giaume C., Saez J.C. Hemichannels Are Required for Amyloid β – Peptide-Induced Degranulation and Are Activated in Brain Mast Cells of APPswe/PS1dE9 Mice. Neurosci., 2015, vol. 35, no. 25, pp. 9526–9538. DOI: 10.1523/JNEUROSCI. 3686-14.2015.
  24. Klunk W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. Quantitative evaluation of congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation. Histochem. Cytochem., 1989, vol. 37, no. 8, pp. 1273–1281.
  25. Kuroiwa M., Aoki K., Izumiyama N. Histologikal study of experimental murine AA amyloidosis. Electron. Microsc. [Tokyo], 2003, vol. 52, no. 4, pp. 407–413.
  26. Marambaud P., Zhao H., Davies P. Resveratrol promotes clearance of Alzheimer’s disease amyloid-beta peptides. Biol. Chem., 2005, vol. 280, no. 45, pp. 37377–37382.
  27. Reid C., Hebert L., Pozullo G., Gervais F. Splenic macrophage activation and functions in amyloid enhancing factor – induced secondary amyloidosis. Study of phagocytosis, killing, respiratory burst and MHC class II surface expression. LeukocyteBiology, 1993, vol. 53, pp. 651–657.
  28. Rokita H., Shirahama T., Cohen A.S., Meck R.L., Benditt E.P., Sipe J.D. Differetial expression of the amyloid SAA 3 gene in the liver and peritoneal macrophages of mice undergoing dissimilar inflammatory episodes. Immunol., 1987, vol. 139, no. 11, pp. 3849–3853.
  29. Shibolet S., Merker H.J., Sohar E., Gafni J., Heller H. Cellular proliferation during the development of amyloid – Electron microscopic observation on the kidneys of Leishmania-infected hamster. J. Exp. Path., 1967, vol. 48, pp. 244–249.
  30. Shirahama T., Miura K., Ju S.T., Kisilevsky R., Gruys E., Cohen A.S. Amyloid enhancing factor-loaded macrophages in amyloid fibril formation., 1990, vol. 62, no. 1, pp. 61–68.
  31. So M., Hata Y., Naiki H., Goto Y. Heparin-induced amyloid fibrillation of β2‑microglobulin explained by solubility and a supersaturation-dependent conformational phase diagram. Protein Sci., 2017, vol. 26, no. 5, pp. 1024–1036. DOI: 10.1002/pro.3149.
  32. Tao Du, Ali-Khan Z. Pathogenesis of secondary amyloidosis in an alveolar hydatid cyst-mouse model: histopathology and immuno/enzyme-histohemical analysis of splenic marginal zone cells during amyloidogenesis. Exp. Path., 1990, vol. 71, pp. 313–335.
  33. Tillement J.-P., Lecanu L., Papadopoulos V. Amyloidosis and Neurodegenerative Diseases: Current Treatments and New Pharmacological Options. Pharmacology, 2010, vol. 85, pp. 1–17. DOI: 10.1159/000259044.
  34. Toth T., Toth-Jakatics R., Jimi S., Takebayashi S. Increased density of interstitial mast cells in amyloid A renal amyloidosis. Pathol., 2000, vol. 13, no. 9, pp. 1020–1028.
  35. Westermark P. Mast cells in the islets of Langerhans ininsular  Virchows Arch. A Pathol. Pathol. Anat., 1971, vol. 354, pp. 17–23.

Сведения об авторах

Ильина Лилия Юрьевна
старший преподаватель кафедры медицинской биологии с курсом микробиологии и вирусологии, Чувашский государственный университет, Россия, Чебоксары (lileaceae@rambler.ru)
Козлов Вадим Авенирович
доктор биологических наук, кандидат медицинских наук, профессор кафедры медицинской биологии с курсом микробиологии и вирусологии, Чувашский государственный университет, Россия, Чебоксары (pooh12@yandex.ru)
Сапожников Сергей Павлович
доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой медицинской биологии с курсом микробиологии и вирусологии, Чувашский государственный университет, Россия, Чебоксары (adaptogon@mail.ru)

Ссылка на статью

Ильина Л.Ю., Козлов В.А., Сапожников С.П. Реакция тучных клеток печени мышей на экспериментальный амилоидоз [Электронный ресурс] // Acta medica Eurasica. – 2019. – №1. – С. 33-43. – URL: http://acta-medica-eurasica.ru/single/2019/1/5/.